Os pesquisadores de todo o mundo trabalham para entender como o vírus da síndrome respiratória aguda grave - coronavírus 2 (SARS-CoV-2) interage com o hospedeiro humano.

O genoma do SARS-CoV-2  foi estudado e sabe-se que ele compartilha cerca de 80% da identidade com o do SARS-CoV e apresenta 96% de similaridade ao coronavírus de morcego BatCoV RaTG13. Além disso, ambos compartilham ~ 76% de identidade de aminoácidos codificados.

Estudos anteriores demonstram que o SARS-CoV apresenta a glicoproteína spike (proteína S) em sua superfície e esta é responsável pelo reconhecimento do receptor celular humano e a sua fusão na membrana citoplasmática.

Pesquisas recentes relatam que durante a infecção viral tanto pelo SARS-CoV já conhecido, quanto pelo SARS-CoV-2 (novo coronavírus), apresentam o mesmo mecanismo de entrada na célula hospedeira. Eles utilizam como receptor a enzima conversora de angiotensina 2 (ECA2) para entrada e a serina protease TMPRSS2 para a iniciação da proteína S (figura 1).

A proteína S trimérica é clivada nas subunidades S1 e S2. As subunidades S1 são liberadas na transição para a conformação pós-fusão apresentando o domínio de ligação ao receptor (RBD), que se liga diretamente ao domínio peptidase (PD) da ECA2 (figura 2).
Yan, R et al. Structural basis for the recognition of SARS-CoV-2 by full-length human ACE2. Science: 1444-1448. 2020. doi.org/10.1126/science.abb2762
M. Hoffmann et al. SARS-CoV-2 Cell Entry Depends on ACE2 and TMPRSS2 and Is Blocked by a Clinically Proven Protease Inhibitor. Cell. 2020. https://doi.org/10.1016/j.cell.2020.02.052